Патологический гемоглобин

Патологические формы гемоглобина

Патологический гемоглобин

Нормальные формы гемоглобина

Строение гемоглобина

Гемоглобин – основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативныебелки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты(цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности.

При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности.

Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. – альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по двецепи двухразных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы “в кармане” своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

· HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

· HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

· HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

· HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

· HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

· HbCO2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление.

При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe2+ в Fe3+. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей.

Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночнойполипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани.

Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином.

Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

· одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

· при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельныхвеличин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источник: https://studopedia.ru/1_120149_patologicheskie-formi-gemoglobina.html

ПОИСК

Патологический гемоглобин

    Кроме нормальных типов гемоглобина в настоящее время открыто свыше ста его патологических (аномальных, мутантных) вариантов. Сначала они обозначались латинскими буквами. Вскоре выяснилось, что букв алфавита просто не хватит для обозначения всех патологических типов гемоглобина.

Поэтому для обозначения новых патологических форм гемоглобина стали использовать имена пациентов, больниц, лабораторий, названия мест и округов, с которыми связаны их открытия.

Как нормальные, так и патологические типы гемоглобина различаются не по структуре молекулы хромофора, а по аминокислотной последовательности (первичной структуре) глобина.

Разница может заключаться как в изменении целых пар полипептидных цепей в молекуле гемоглобина, так и в замене в первичной структуре белка одного аминокислотного остатка на другой. [c.

219]
    При некоторых редко встречающихся в СССР заболеваниях системы крови (серповидноклеточная анемия, талассемия, средиземноморская анемия и др.) были обнаружены также особые патологические формы гемоглобина, получившие названия гемоглобинов S, С, D, Е и другие, число которых превышает 15. [c.

474]

    Патологической формой является гемоглобин так называемых серповидных клеток крови (НЬЗ). Он труднее растворим, чем НЬА и выкристаллизовывается (что приводит к изменению формы эритроцитов — серповидные клетки). Анализ последовательности аминокислот в этой форме гемоглобина показал, что лишь в р-цепи у него имеется одна-едннствен-ная строительная ошибка — в положении 6 вместо остатка глутаминовой кислоты (Глу) стоит остаток валина (Вал). Эта крохотная ошибка проявляется в форме наследственного заболевания (см. стр. 160). [c.143]

    У людей обнаружены патологические типы гемоглобина. К ним относится так называемый серповидный гемоглобин (HbS — от англ. si kle — серп).

Серповидный гемоглобин встречается у людей, страдающих болезнью крови — дрепапоцитозом. Эта болезнь внешне выражается в том, что эритроциты приобретают форму серпа или полулупия.

HbS плохо растворим и, выпадая из раствора, деформирует эритроциты, придавая им серповидную форму. [c.517]

    Из табл. 35 видно, что колебания в содержании составных частей крови в норме невелики. Но в патологических случаях, как уже указывалось, отклонения от нормы легко обнаруживаются.

Так, например, при различных формах анемии в крови заметно уменьшается количество эритроцитов и гемоглобина. Наряду с падением содержания гемоглобина в крови уменьшается и содержание железа. [c.

439]

    Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам.

Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов.

К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков.

В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

    Длительное введение в желудок хлорида А. мыщам [(19 мг/кг) и крысам (200 мг/кг) привело к нарушению углеводного обмена, задержке А. в костях, печени, семенниках, отрицательному балансу фосфора, задержке прироста массы тела у потомства 2- и 3-го помета 2-й генерации и 1- и 2-го помета 2-й генерации на репродуктивную функцию, однако, влияния не обнаружено (Диксон и др.). Гидроксид А. в тех же условиях эксперимента (250—320 мг/кг) снижал у крыс и кроликов способность к антителообразованию, но гистологическую структуру внутренних органов не повреждал (Нестеренко, Островская). В гораздо меньших дозах (10 мг/кг) нитрат А. подавляет у крыс и кроликов после 6 мес. эксперимента общую кислотность желудочного сока, его переваривающую способность, снижает содержание эритроцитов и гемоглобина в крови. А.-калия сульфат в дозе 2,5 мг/кг в пересчете на металл после 6-месячного введения в желудок крысам вызывает серьезные морфологические изменения в семенниках, где появляются патологические формы сперматогенного эпителия, снижается активность ряда окислительных ферментов, резко, падает содержание РНК в паренхиме доза 0,25 мг/кг оказывает слабое гонадотоксическое действие (Васюкович и др.). [c.215]

    В первые и последующие дни после отравления животных заметно снижение двигательной активности крыс. Животные волочат В1адние лапки и за сутки до гибели принимают боковое лоложенне. Характерным признаком отравления является анемия кожи, хорошо заметная у белых крыс, особенно на ушах и лайках.

Одновременно возникают подкожные кровоизлияния на конечностях, а у самцов—и в области мошонки. На разных участках тела возникают изъязвления о жи, преимущественно да голове и передней части спины. Наблюдаются кровотечения из носа, ушей и глаз, судороги, парезы, нарушение координации движений.

Количество эритроцитов и содержание гемоглобина в крови снижается. Повышается число нейтрофилов с одновременным падением числа лимфоцитов, обнаруживаются патологические формы лейкоцитов.

На 2-е сутки шосле отравления содержание протромбина в плазме крови достигает минимума и остается блиэким к нулю вплоть до гибели. [c.105]

    Определены первичные структуры многочисленных анормальных гемоглобинов человека некоторые из них изучены методом рентгеноструктурного анализа, что сделало возможным объяснение патологических следствий генетических ошибок на молекулярном уровне.

Серповидная анемия, названная так вследствие того, что эритроциты пациентов при низких значениях р(02) сплющиваются, приобретая форму серпа, является причиной смерти примерно 80 000 детей ежегодно. Анормальный гемоглобин ИЬЗ содержит в р-цепи Уа1-6 вместо 01и-6. Деоксигенированная форма НЬ8, по-видимому, агрегирует с образованием нерастворимого полимера.

Один из предложенных методов лечения анемии заключается во введении низких концентраций цианат-иона, что, как полагают, вызывает карбомоилирование аминогруппы Л -концевых остатков валина-1 в а- и р-цепях. Первый из этих остатков участвует в межцепочечном взаимодействии в дезоксигемоглобине, а второй образует электростатическую связь с 2,3-дифосфоглицератом.

Кар-бамоилирование предотвращает оба типа взаимодействий, способствуя тем самым сдвигу в сторону конформации оксигемоглобина и уменьшению риска агрегирования. [c.559]

    Особенно хорошо изучен в настоящее время патологический HbS, входящий в состав эритроцитов при так называемой серповидноклеточной анемии — заболевании, распространенном в малярийном поясе тропических стран. HbS благодаря своей плохой растворимости легко вьшадает в осадок в содержимом эритроцита и, деформируя красную кровяную клетку, придает ей характерную серповидную форму.

HbS обладает меньшим сродством к кислороду, чем и объясняется при замещении им большого количества НЬА возникновение у людей анемии. В то же время следует заметить, что люди, в крови которых содержится HbS, невосприимчивы к малярии.

HbS отличается от обычного НЬА (А — adultus, взрослый) по своей электрофоретической подвижности и по аминокислотному составу, причем изменение аминокислотного состава касается только двух остатков глютаминовой кислоты примерно из 600 аминокислот, входящих в состав молекулы гемоглобина. В HbS в двух полипептидных цепочках Р (стр.

64—65) вместо остатка глютаминовой кислоты находится валин. Ниже приводится строение фрагмента полипептидной цепочки гемоглобина А и соответствующего фрагмента этой же цепочки гемоглобина S  [c.474]

    Кроме того, ввиду усиленной эритробластической реакции костного мозга наблюдается высокий ретикулоцитоз (до 400—500 %о) и появление большого количества базофильнозернистых эритроцитов.

Цветной показатель крови в первые дни, как правило, повышен вследствие выхождения гемоглобина из распавшихся эритроцитов в плазму крови (гемоглобинемия). По мере освобождения последней от гемоглобина цветной показатель нормализуется. Наблюдается анизоцитоз.

В периферической крови появляются нормобласты, а в более выраженных случаях и эритробласты. Наряду с этим отмечаются патологические измепепкя к со стороны лейкопоэза нейтрофильный лейкоцитоз (количество лейкоцитов может увеличиться до 15 000— 25 ООО в 1 мм ) со сдвигом влево.

В выраженных случаях отравления в периферической крови отмечаются юные формы и миелоциты. Нередко спектроскопически обнаруживается наличие метгемоглобина появляются тельца Гейнца. [c.240]

    Интересны наблюдения автора и в более ранний период, когда еш,е отсутствовали в периферической крови какие-либо патологические пли незрелые формы клеток. Появление в периферической крови эрнтробластов на фоне снижения числа эритроцитов и гемоглобина свидетельствовало о крайнем напряжении эригропоэза. [c.33]

Смотреть страницы где упоминается термин Гемоглобин патологические формы: [c.439]    [c.363]    [c.126]    [c.436]    [c.219]    Биологическая химия Издание 3 (1960) — [ c.439 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) — [ c.474 ]

Гемоглобин

© 2019 chem21.info Реклама на сайте

Источник: https://www.chem21.info/info/614212/

Что такое гемоглобин. Норма, повышенный и низкий гемоглобин

Патологический гемоглобин

Гемоглобин – это сложный железосодержащий белок, находящийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах, переносящих кислород из легких к тканям). Насыщение тканей кислородом, циркуляция кислорода в крови – главная функция гемоглобина в организме человека. Гемоглобин также связан с цветовыми показателями крови.

Так как основная задача гемоглобина сводится к обеспечению тканей кислородом, от его содержания в крови напрямую зависит самочувствие человека, функционирование органов. Всего в человеческом организме содержится порядка четырех граммов железа. В состав гемоглобина входит примерно 75 процентов от его общего количества.

Depositphotos

Какая норма гемоглобина в крови

Концентрация гемоглобина в крови выражается в граммах на литр (г/л). В зависимости от возраста и пола человека нормы содержания гемоглобина в крови могут варьироваться.

Так, согласно рекомендациям ВОЗ, у здоровых детей в возрасте от 6-59 месяцев показатель гемоглобина должен быть не ниже 110 г/л. У детей от 5-11 лет – не ниже 115 г/л.

У подростков 12-14 лет гемоглобин не должен опускаться ниже 120 г/л.

У женщин нормальный уровень гемоглобина – от 120 г/л. У беременных женщин показатель нормы ниже – от 110 г/л. Что касается мужчин, в норме показатель гемоглобина не должен опускаться ниже 130 г/л.

Низкий гемоглобин. Симптомы

Если гемоглобин опускается ниже нормы, это говорит о том, что человек либо не получается достаточного количества железа с продуктами питания, либо страдает плохой усвояемостью железа. Из-за недостатка железа может развиться железодефицитная анемия и разные другие патологии.

Depositphotos

К основным симптомам низкого гемоглобина традиционно относят слабость, головокружения, чувство усталости, сухость кожи, быструю утомляемость, сонливость, иногда – бледность кожных покровов. Также люди с пониженным гемоглобином сталкиваются с выпадением волос и ломкостью ногтей.

В тему: Почему выпадают волосы. Средства для роста волос, лечение облысения

Особенно рискуют столкнуться с пониженным гемоглобином люди, соблюдающие строгие диеты. В частности, вегетарианцы и веганы, не употребляющие продуктов животного происхождения. Чтобы понять, на каком уровне находится гемоглобин, необходимо сдать общий анализ крови (ОАК).

Советы для вегетарианцев: как поднять гемоглобин без мяса?

Depositphotos

Как повысить гемоглобин

Это можно сделать либо посредством корректировки диеты – с увеличением количества продуктов, содержащих железо – либо с помощью препаратов железа. Выбор метода зависит от того, о каком недостатке железа в организме идет речь. В каждом конкретном случае схему подбирает врач после обследования.

Важно знать: Не лечат, а калечат? Можно ли верить «докторам» из инстаграма

В случае, если вы повышаете уровень гемоглобина с помощью корректировки питания, стоит помнить, что железо делится на два вида: гемовое и негемовое. Оно отличается по происхождению и механизму всасывания в желудочно-кишечном тракте.

Гемовое железо содержится в продуктах животного происхождения (говядина, печень). Негемовое железо – это продукты растительного происхождения (яблоки, гречка, бобовые). Гемовое железо всасывается лучше.

Depositphotos

Стоит помнить, что некоторые продукты мешают всасыванию железа. Например, напитки, содержащие таннины (зеленый чай, какао). Другой враг всасывания железа – кальций. Поэтому, если вы пытаетесь поднять гемоглобин, не стоит смешивать железосодержащие продукты с их антагонистами. Например, есть гречку с молоком или запивать тушеную печень зеленым чаем.

Пейте апельсиновый сок!

А вот аскорбиновая кислота наоборот повышает всасываемость железа. Поэтому врачи иногда рекомендуют запивать препараты железа не водой, а апельсиновым соком. Но даже если вам не показаны таблетки, совмещать продукты с витамином С и пищу, богатую железом – полезно.

Depositphotos

При чем тут ферритин и усвояемость железа

А случается, человек сталкивается с симптомами пониженного гемоглобина, однако общий анализ крови показывает, что гемоглобин находится в норме. В этом случае стоит проверить другой показатель, связанный с железом – ферритин.

В тему: Ферритин – что это? Анализ крови на ферритин, норма железа и низкий ферритин

Если гемоглобин в норме, а ферритин понижен, следует незамедлительно обращаться к врачу. Стоит понимать, что в этой ситуации снижение гемоглобина и ухудшение самочувствия – лишь вопрос времени.

Поэтому крайне важно обследоваться и исключить риск развития железодефицитной анемии.

Высокий гемоглобин. Причины и симптомы

Слишком высокий гемоглобин – вовсе не показатель хорошего питания и крепкого здоровья. Неверно думать, что избыток гемоглобина – это хорошо, так как ткани получают много кислорода.

У мужчин до 45 лет гемоглобин считается повышенным при показателях свыше 173 г/л. У женщин до 45 лет – свыше 155 г/л. У мужчин старше 45 лет – свыше 172 г/л, у женщин того же возраста – свыше 160 г/л.

Повышенный гемоглобин, как и пониженный, может свидетельствовать о развитии серьезных заболеваний. Повышенный уровень гемоглобина, большое количество эритроцитов в сыворотке крови иногда называют «густой кровью». Это состояние в первую очередь опасно образованием тромбов.

Depositphotos

Отчего повышается гемоглобин?

Повышению уровня гемоглобина может способствовать курение, обезвоживание или кислородное голодание (например, при длительном нахождении высоко в горах). Также к повышению уровня гемоглобина приводит ожирение, проблемы с легкими и апноэ сна.

В тему: Когда человек плохо спит три ночи в неделю – это уже болезнь

С повышением гемоглобина могут столкнуться и гипертоники, регулярно принимающие диуретики. Лекарства, в составе которых присутствует мочегонное, сгущают кровь. Это приводит к увеличению массы эритроцитов и, как следствие, повышению гемоглобина.

https://www.youtube.com/watch?v=Vwq9FAO9C04

В случае, если человек не курит, не живет в горах и не храпит по ночам, не пьет диуретики, но гемоглобин при этом все равно повышен – стоит проверить почки. Дело в том, что в почках вырабатывается гормон эритропоэтин, который контролирует образование эритроцитов. Если эритроцитов слишком много, это может говорить о патологии почек – вплоть до опухоли.

Depositphotos

Еще одна проблема, на которую может указывать повышение гемоглобина – миома матки (доброкачественная опухоль матки). Часто можно услышать мнение, что при миоме матки уровень гемоглобина падает. Это так, однако могут быть и исключения.

Например, если миома сопровождается незначительными кровотечениями. В этом случае организм будет компенсировать кровопотерю.

Иногда организм старается слишком сильно и не просто покрывает кровопотерю, вызванную миомой, но вырабатывает слишком много кровяных телец, в результате чего уровень гемоглобина повышается.

Важно знать: Что такое эндометрий. Полип эндометрия, причины и лечение

Часто повышение уровня гемоглобина может протекать бессимптомно. Определить, повышен гемоглобин или нет, позволяет ОАК.

Как понизить гемоглобин

Тактика снижения гемоглобина зависит от причины повышения. Не стоит пытаться снижать уровень гемоглобина самостоятельно, например, исключив из рациона мясные продукты и другую железосодержащую пищу. Определить причину скачка гемоглобина и подобрать адекватную терапию поможет врач.

Depositphotos

Иногда о проблемах со здоровьем можно догадаться и без анализов – просто понаблюдав за сигналами, которые подает организм. Смотрите, на какие заболевания могут указывать отечные пальцы рук, мешки под глазами и другие неприятные симптомы. Подробнее об этом: Почему отекают глаза, ноги и пальцы? Симптомы, при которых пора к врачу

Источник: https://www.anews.com/p/119466203-chto-takoe-gemoglobin-norma-povyshennyj-i-nizkij-gemoglobin/

Виды гемоглобина – что такое гемоглобин, его разновидности и функции, нормы и отклонения

Патологический гемоглобин

Клинический анализ крови – важная составляющая общеклинической диагностики пациентов с патологиями различного характера. В данное исследование входит анализ уровня красных кровяных телец и железосодержащего белка (ЖБ) в сыворотке крови. Данный показатель очень чувствителен к различным изменениям в работе внутренних органов.

Внимание! Эритроциты обеспечивают внутриклеточное дыхание в человеческом организме. Они выполняют жизненно важные функции – выводят углекислый газ из тела и поставляют кислород к органам. Красные кровяные тельца содержат гемоглобин, который транспортирует молекулы этих веществ.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин – пептидное соединение (ПС), содержащее железо, которое транспортирует кислород ко всем тканям человеческого организма. У всех позвоночных зверей данное белковое соединение содержится в красных кровяных клетках, а у беспозвоночных – в плазме. Как упоминалось выше, его функция заключается в том, чтобы выводить диоксид углерода и заниматься поставкой кислорода в органы.

Железосодержащий ген состоит из четырех базовых субъединиц – альфа и бета 1,2. Стоит отметить, что данное ПС имеет формулу тетрамера. Основными компонентами гемоглобина принято считать железосодержащий гем и белок глобин.

Виды гемоглобина:

  • Дезоксигемоглобин,
  • Карбоксигемоглобин (окрашивает кровь в синеватый цвет),
  • Метгемоглобин,
  • Фетальный ЖБ (присутствует у плода и исчезает в процессе онтогенеза),
  • Оксигемоглобин (окрашивает кровь в светло-красный цвет),
  • Миоглобин.

Дезоксигемоглобин – это свободный гемоглобин в крови человека. В такой форме это ПС способно присоединять к себе различные молекулы – углекислый/угарный газ, кислород.

Если дезоксигемоглобин связывается с кислородом, образуется оксигемоглобин. Этот тип белка поставляет кислород ко всем тканям. При наличие различных оксилителей железо в ЖБ из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное. Такое соединение принято называть метгемоглобином, оно выполняет важную роль в физиологии органов.

Если восстановленный гемоглобин связывается с угарным газом, образуется токсичное соединение – карбоксигемоглобин. Необходимо отметить, что такое соединение связывается в 250 раз эффективнее, чем диоксид углерода. Карбоксигемоглобин имеет длительный период полураспада, поэтому способен сталь причиной сильного отравления.

Витамин С помогает восстанавливать ЖБ, благодаря чему применяется свободно в медицине для лечения отравлений угарными испрениями. Как правило, интоксикация оксидом углерода проявляется цианозом.

Миоглобин по структуре похож на гемоглобин и в большом количестве содержится в миоцитах, особенно кардиомиоцитах. Он связывает молекулы О₂ «на черный день», который впоследствии используется организмом при состояниях, вызывающих гипоксию. Миоглобин обеспечивает работающие мышцы кислородом.

Все вышеперечисленные типы имеют жизненно важное значения в организме человека, однако существуют патологические формы данного пептидного соединения.

Какие опасные разновидности гемоглобина существуют?

Патологические виды гемоглобина у человека, которые приводят к различным болезням:

  • Гемоглобин D-Пенджаб,
  • Гемоглобин S – форма, обнаруженная у людей с серповидно-клеточной анемией,
  • Гемоглобин С – эта форма вызывает хроническую гемолитическую анемию,
  • Гемоглобин H – тип гемоглобина, образованный тетрамером β-цепей, который может присутствовать при α-талассемии.

ЖБ D-Пенджаб является одним из вариантов гемоглобина. Он так назван из-за его высокой распространенности в Пенджабском районе Индии и Пакистана. Это также самый распространенный аномальный вариант железосодержащего белка в Синьцзян-Уйгурском автономном районе Китая. Исследования показывают, что D-Пенджаб составляет более 55% от общего числа патологического гемоглобина.

Он был впервые обнаружен в начале 1950-х годов в смешанной британской и американской семье индийского происхождения из района Лос-Анджелеса, поэтому его иногда называют D Los Angeles. ЖБ D является наиболее распространенным вариантом данного вещества. Он появился в результате распространенности малярии в разных частях Азии.

Гемоглобин S возник в Западной Африке, где распространен больше всего. Он присутствует в меньшей степени в Индии и Средиземноморском регионе.

Полиморфизм гена бета S указывает на то, что он возник из пяти отдельных мутаций: четырех в Африке и одного в Индии и на Ближнем Востоке.

Наиболее распространенной является аллель, обнаруженная в Бенине в Западной Африке. Другие гаплотипы обнаружены в Сенегале и Банту.

Важно! Ген HbS, присутствующий в гомозиготной форме, является нежелательной мутацией. Малярия, возможно, является фактором отбора, поскольку существует четкая корреляция между распространенностью этой болезни и серповидно-клеточной анемией. Дети с серповидно-клеточной характеристикой Hb SA, переносят малярию гораздо легче и чаще выздоравливают.

Железосодержащий белок C (Hb C) является одним из наиболее распространенных структурных вариантов гемоглобина. Люди со «здоровым» С (Hb C) фенотипически нормальны, тогда как пациенты с патологическим (Hb CC) могут страдать от гемолитической анемии. Хотя клинические осложнения, связанные с патологическим С, не являются серьезными.

Гемоглобин H вызывает тяжелое заболевание – альфа-талассемию. α-талассемия приводит к снижению продукции альфа-глобина, поэтому образуется меньше альфа-глобиновых цепей, что приводит к избытку β-цепей у взрослых и у новорожденных.

Избыточные β-цепи образуют нестабильные тетрамеры, называемые гемоглобином H или HbH четырех бета-цепей.

Избыточные γ-цепи образуют тетрамеры, которые слабо связываются с кислородом, поскольку их сродство к O2 слишком велико, поэтому оно не диссоциируется на периферии.

Как диагностируют патологические формы железосодержащего белка в крови?

Как упоминалось выше, анализ на содержание гемоглобина входит в клиническое исследование сыворотки крови. В некоторых случаях показано проведение биохимии крови для точного определения патологий данного ПС.

Кровь на анализ сдается натощак и в утреннее время. Рекомендуется не употреблять пищу за 12 часов до забора биологического материала (кала, мочи, крови), чтобы не исказить результаты анализов обследования.

В особенности нежелательно заниматься физическими нагрузками, употреблять психотропные вещества или другие лекарственные средства.

Диеты придерживаться не нужно, однако от жирной или жареной пищи воздержаться следует, чтобы не повлиять на различные параметры в кале.

Нормальные показатели железосодержащего белка

Расшифровкой анализа общеклинического исследования сыворотки крови должен заниматься только врач. Однако выделяют некоторые общие нормы гемоглобина, присущие всем людям. Уровень данного ПС измеряется в г/л (граммы на литр). В зависимости от лаборатории методики анализа могут различаться.

Норма дезоксигемоглобина в крови у различных возрастных групп:

  • Мужчины от 18 лет – 120-150 г/л,
  • Женщины от 18 лет – 110-130,
  • Маленький ребенок – 200,

Повышение или снижение уровня свободного гемоглобина может приводить к патологиям. Первичная гемоглобинопатия обусловлена наследственными причинами, поэтому не лечится на любых этапах развития. Однако существуют методы стабилизации пациентов, поэтому в любом случае нужно обратиться к врачу.

При серьезном снижении уровня данного ПС в кровеносном русле показан искусственный кровезаменитель.

Совет! Синтетическое соединение «перфторан» способно улучшить качество жизни больных с анемией.

Искусственно повышать гемоглобин нужно с осторожностью, так как в некоторых случаях кровезаменители могут вызывать серьезные побочные эффекты.

Малокровие: негативные последствия и лечение явления

У взрослого пациента снижение гемоглобина провоцирует кислородный дефицит. Игнорирование этого может привести к:

  1. Снижению иммунитета. В итоге, человек начинает чаще болеть инфекционными недугами.
  2. Быстрой утомляемости и хронической слабости.
  3. Деформации эпителиальных тканей человека (слизистых, ротовой полости, ЖКТ, верхних слоев кожного покрова).
  4. Нарушению функциональности НС. Пациент может страдать от раздражительности, беспричинных перепадов настроения, пониженной концентрации внимания.

Также малокровие может стать причиной:

  • трещин на губах,
  • резких мышечных болей,
  • выпадения волос,
  • ломкости ногтевой пластины,
  • пристрастия к неприятным запахам.

При беременности

Малокровие при вынашивании ребенка – частое явление среди женщин. Если отклонение от нормы очень большое, оно может спровоцировать:

  • маточную гипотонию,
  • гипоксию,
  • задержку развития и роста будущего малыша,
  • низкий вес ребенка при рождении,
  • нарушения функциональности НС и системы дыхания.

Специалисты считают, что ребенок, родившейся у женщины с таким нарушением, будет неважно учиться, часто болеть и страдать от патологии внутренних органов.

Лечение

Для поднятия гемоглобина важно узнать причину его снижения. Можно заняться самолечением и добавить в свой рацион железосодержащие продукты и витамин В. Но если они не будут полноценно абсорбироваться в ЖКТ, эффекта придется ждать очень долго.

Чаще всего врачи прибегают к консервативной терапии и назначают пациенту железосодержащие медикаменты. Хороший результат показывают «Хеферол», «Ферроплекс» и «Ферлатум». Большинство пациентов потребляет лекарства перорально, но если это проблематично, врачи используют парентеральное введение.

Если пациент склонен к дисфункции ЖКТ, он может параллельно употреблять ферментные и обволакивающие лекарственные средства.

Если медикаментозная терапия не помогает, пациенту могут перелить цельную кровь или эритроцитарную массу.

Высокий гемоглобин: негативные последствия и лечение явления

Высокая концентрация эритроцитов провоцирует нарушение работы всего организма. В первую очередь, это влияет на головной мозг и кровоснабжение тканей. Селезенка, печень и печенка начинают увеличиваться в размерах. Человеческий организм не успевает справляться с негативным влиянием большого количества эритроцитов. Если не предпринимать ни каких действий, человек может умереть.

Структура, соединения и основные виды гемоглобина

Патологический гемоглобин

Кровеносная система выполняет транспортную функцию в организме всех теплокровных животных, доставляя к тканям питательные вещества и кислород. Транспортировка кислорода и углекислого газа осуществляется благодаря красным тельцам крови, в состав которых входит важное вещество – гемоглобин. В этой статье мы рассмотрим виды и соединения гемоглобина.

Что такое гемоглобин

Гемоглобин – это компонент эритроцитов, относящийся к группе белков. Состоит из 96% белкового вещества глобина и 4% вещества с атомом 2-валентного железа – гем. В 1 клетке эритроцита его содержится порядка 280 млн молекул, что и формирует красный цвет крови.

Главное свойство гемоглобина – это способность железа присоединять и отщеплять газы, формируя перемещение кислорода из лёгких к тканям и углекислого газа от тканей к лёгким. Таким образом, его роль в процессе газообмена в организме незаменима.

Структура и виды гемоглобина крови человека

На разных стадиях развития человеческого организма состав гемоглобина отличается по структуре полипептидных цепей. В зависимости от того, какие полипептидные цепи содержит гемоглобиновая структура, виды гемоглобина у человека следующие:

  1. Взрослый гемоглобин (HbA) встречается в доминантном количестве (около 98-99% от общего количества в крови) у взрослых людей. HbA состоит из 2 и 2 полипептидных цепей. В каждой из аминокислотных спиралей содержится компонент гема с атомом, отвечающим за сродство с молекулой кислорода. HbA обладает меньшей способностью к сродству с кислородом нежели другие виды гемоглобина, но в то же время он более устойчив к колебаниям pH и t.
  2. Фетальный (HbF) синтезируется у плода ещё в утробе матери начиная с 6-7 недель беременности с последующим его замещением на HbA. Уже с 1 месяца жизни синтез HbF замедляется, общий объём крови увеличивается, усиливается и синтез HbA, который к трём годам жизни ребёнка доходит до процентного соотношения состава крови взрослого человека. Фетальный гемоглобин от взрослого отличается составом цепей глобина, вместо цепи здесь присутствует тип спирали. HbF, по сравнению с HbA, обладает меньшей степенью устойчивости к изменениям pH крови и колебаниям температуры организма.
  3. Эмбриональный (HbE). Первичная форма дыхательного белка вырабатывается у эмбриона ещё до формирования плаценты (уже на первой неделе беременности) и продолжается до 6-7 недель. Структура отличается наличием цепей и ζ-типов.

В ряде случаев под влиянием генетических дефектов возникает аномальный синтез гемоглобиновых клеток. Патологические виды гемоглобина от физиологических отличаются составом полипептидных связей, а точнее, их мутацией.

В результате мутации ДНК, синтез компонентов эритроцитов осуществляется не с глутаминовой, а валиновой аминокислотой.

Эта «кадровая» замена приводит к образованию белковой структуры типа 2 с «липким» участком на поверхности, способным присваивать структуры себе подобные.

Таким образом, происходит полимеризация HbS-молекул и, как следствие, оседание тяжёлых и плохо транспортируемых эритроцитов в кровеносных сосудах. Данное отклонение носит название “серповидная анемия”.

Нормы содержания гемоглобина у человека

белковых дыхательных структур в крови у людей может отличаться в зависимости от пола, возрастной категории, образа жизни и некоторых других особенностей, как, например, беременность.

Нормальные значения содержания гемоглобина в крови, не считающиеся патологическим отклонением:

  • У мужчин – 130-150 г/л.
  • У женщин – 120-140 г/л.
  • У детей до года 100-140 г/л, причём в первый месяц эти значения могут достигать до 220 г/л за счёт повышенной концентрации фетального гемоглобина. У детей с года до 6 лет – 110-145 г/л, а с 6 года жизни – 115-150 г/л вне зависимости от пола ребёнка.
  • При беременности наблюдается снижение концентрация HbA до 110 г/л, что однако не считается анемией.
  • У пожилых людей нормой считается тенденция понижения на 5 единиц от заявленной нормы в зависимости от пола пациента.

По возрастному цензу отличается и состав крови, содержащей одновременно разные виды гемоглобина. Так, например, у взрослого человека естественным соотношением является 99% HbA и до 1% HbF. У детей до года процент HbF значительно выше, чем у взрослых, что объясняется постепенным распадом изначально имеющейся формы фетального гемоглобина.

Физиологические формы

Поскольку дыхательный красный пигмент непрерывно участвует в газообменных процессах в организме, то его главным свойством является способность образовывать соединения с молекулами различных газов. В результате подобных реакций создаются физиологические виды гемоглобина, которые считаются нормальным явлением.

  • Оксигемоглобин (Hb)– соединение с молекулой кислорода. Процесс происходит в органах дыхания, в альвеолах лёгких. Оксигенированные красные тельца окрашивают кровь в алый цвет, которая называется артериальной и движется от лёгких к тканям, обогащая их кислородом, необходимым для окислительных процессов.
  • Дезоксигемоглобин (HbH) – восстановленный гемоглобин образуется в момент, когда красные тельца отдают кислород тканям, но ещё не успели забрать от них углекислый газ.
  • Карбоксигемоглобин (Hb) образуется при выведении углекислого газа из тканей и выведении его к лёгким, завершая процесс дыхания человека. Карбоксигемоглобин придаёт венозной крови тёмный цвет – бордовый.

Патологические соединения

Эритроциты могут присоединять не только газы, участвующие в дыхательном процессе, но и другие, образуя патологические виды гемоглобина, представляющие опасность для человеческого здоровья и даже жизни. Эти соединения обладают низкой степенью распада, поэтому приводят к кислородному голоданию тканей и серьёзным нарушениям дыхательного процесса.

  • Карбгемоглобин (HbCO) – крайне опасное соединение в крови человека, надышавшегося угарным газом. Блокирует способность красных телец переносить кислород к тканям. Даже незначительная концентрация угарного газа в воздухе 0,07% может привести к летальному исходу.
  • Метгемоглобин (HbMet) образуется при отравлении нитробензольными соединениями, примерами которых являются алифатические растворители смол, эфиров, целлюлозы, широко применимые в текстильной промышленности. Нитраты при взаимодействии с гемоглобином преобразуют содержащиеся в геме 2-х валентное железо в 3-х валентное, что также приводит к гипоксии.

Диагностика гемоглобина

Для выявления концентрации глобиновых дыхательных структур в крови человека проводятся качественные и количественные виды анализов. Гемоглобин также исследуется на количество содержания в нём ионов железа.

Основным количественным методом определения концентрации гемоглобина сегодня является колориметрический анализ. Он представляет собой исследование цветовой насыщенности биологического материала при добавлении к нему специального реактива.

Качественные методы включают исследование крови на содержание в нём соотношения типов HbA и HbF. Также к качественному анализу относится определение количества содержания в крови молекул гликолизированного гемоглобина (соединения с углеродами) – метод используется для диагностики сахарного диабета.

Отклонение концентрации гемоглобина от нормы

Баланс HbA может варьировать как ниже, так и выше нормы. В любом случае это приводит к негативным последствиям.

При понижении HbA ниже установленной нормы возникает патологический синдром, который носит название “железодефицитная анемия”. Выражается вялостью, упадком сил, невнимательностью.

Негативно влияет на нервную систему, особенно опасен в детском возрасте, так как часто является причиной отставания в психо-моторном развитии.

Повышенный гемоглобин не является отдельным заболеванием, это, скорее, синдром, свидетельствующий о различных патологиях, таких как сахарный диабет, лёгочная недостаточность, порок сердца, заболевания почек, переизбыток фолиевой кислоты или витаминов группы В, онкология и др.

Источник: https://FB.ru/article/300790/struktura-soedineniya-i-osnovnyie-vidyi-gemoglobina

ВидБолезни
Добавить комментарий